Resumen

CISNEROS, Yori; LAZO, Fanny; GUTIERREZ, Susana  y  YARLEQUE, Armando. Características bioquímicas de una proteína antibacteriana aislada del veneno de Lachesis muta "Shushupe". Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2006, vol.72, n.4, pp.187-196. ISSN 1810-634X.

Se ha purificado una L-aminoácido oxidasa (LAO) del veneno de Lachesis muta a través de una columna de intercambio catiónico en CM-Sephadex C-50 y una filtración molecular en Sephadex G-100 SF a pH 6 con buffer acetato de amonio 0,1M. LAO fue recuperada con un rendimiento del 32% y una purificación de 8 veces; mostrando una sola banda electroforética en PAGE-SDS en condiciones reductoras, con un peso molecular de 60,6 kDa. La enzima es una proteína ácida homodimérica, con pH óptimo de 7,5 usando L-leucina como sustrato, además fue fuertemente afectada por la diálisis y en presencia del ion Zn²⁺ 7,5mM pierde hasta el 63% de su actividad inicial; de la misma manera es inhibida por L-cisteína, ácido yodoacético y glutation; en tanto que EDTA y el ácido glutámico no la afectan. Los ensayos con cultivos bacterianos de Staphylococcus aureus y Vibrio cholerae mostraron la potencia de LAO para inhibir el crecimiento, tanto por el método de cilindro en placa como en disco, por lo que se concluye que se trata de una proteína antibacteriana que afecta a microorganismos Gram positivos y Gram negativos.

Palabras clave : veneno; serpiente; L-aminoácido oxidasa; enzima; antibacteriano.