Resumen

LAZO, Fanny; MALAGA, Orestes; YARLEQUE, Armando  y  SEVERINO, Ruperto. Algunas propiedades bioquímicas de una L-aminoácido oxidasa aislada del veneno de la serpiente Bothrops atrox. Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2007, vol.73, n.3, pp.131-141. ISSN 1810-634X.

Se ha purificado y caracterizado una L-aminoácido oxidasa (LAO) del veneno de Bothrops atrox, empleando dos pasos cromatográficos, una columna de filtración molecular sobre Sephadex G-100 y otra de intercambio catiónico sobre CM Sephadex C-50, equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M pH 6. El grado de purificación fue de 12,14 veces, con una actividad especfica de 4,13 U/mg. La enzima es una glicoproteína ácida con 17% de carbohidratos asociados, homodimérica con un peso molecular de 127, 879 Daltons y conformada por dos subunidades de 63,128 Daltons cada una, conteniendo por lo menos un enlace disulfuro intracatenario, que es importante para su actividad. La enzima mostró un pH óptimo de 8,3 usando L-leucina como substrato; es inestable en el rango de pH alcalino a partir de 9; pierde actividad en presencia de Zn2+ (6mM) y tolera temperaturas hasta los 55 °C. Los ensayos de inmunodifusión e inmunoelectroforesis con antiveneno botrópico polivalente demostraron que LAO es una proteína antigénica.

Palabras clave : L-aminoácido oxidasa; serpiente; enzima; Bothrops atrox; veneno.

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