Resumen

HURTADO, L.; LERMA, L.; RODRIGUEZ, E.  y  YARLEQUE, A. Aislamiento y algunas propiedades bioquímicas de una hialuronato glucanohidrolasa del veneno de la serpiente Lachesis muta "Shushupe". Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2007, vol.73, n.4, pp.226-234. ISSN 1810-634X.

A partir del veneno liofilizado de la serpiente peruana Lachesis muta se ha obtenido un factor proteico capaz de degradar ácido hialurónico, el cual contiene la actividad de hialuronato glicanohidrolasa. Este factor fue purificado a través de dos pasos cromatográficos: el primero en Sephadex G100 y el segundo de CM-Sephadex C-50; ambas columnas fueron equilibradas con buffer acetato de amonio 0,05 M pH 5,0. La enzima pura fue obtenida luego de aplicar una gradiente de NaCl desde 0 hasta 0,7 M en el segundo paso, lográndose una purificación de 51,4 veces, un rendimiento del 38,6% y una recuperación de proteína activa de 0,8%. La enzima aislada mostró un pH óptimo de 5,0, y mediante PAGE-SDS se determinó que su peso molecular fue de 65 kDa. Se trata de una glicoproteína básica que contiene 15,59% de hexosas, 1,93% de hexosaminas y 0,92% de ácido siálico. Asimismo, el tratamiento con diversos inhibidores enzimáticos mostró que el TLCK a concentraciones de 12 mM inhibió el 40,04% de la actividad inicial, lo que sugiere la presencia de histidina en el sitio activo de la enzima.

Palabras clave : enzima; veneno; serpiente; acido hialurónico; aislamiento.

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