SciELO - Scientific Electronic Library Online

 
vol.76 issue2Ozonation of the antibiotic Trimethoprim: Toxicity evolution during the degradation reactionsAdsorption of lead from industrial wastewater using activated carbons with H3PO4 author indexsubject indexarticles search
Home Pagealphabetic serial listing  

Services on Demand

Journal

Article

Indicators

  • Have no cited articlesCited by SciELO

Related links

  • Have no similar articlesSimilars in SciELO

Share


Revista de la Sociedad Química del Perú

Print version ISSN 1810-634X

Abstract

SANDOVAL, Gustavo A. et al. Aislamiento y caracterización parcial de una enzima similar atrombina del veneno de la serpiente peruana bothrops atrox "jergón". Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2010, vol.76, n.2, pp.156-164. ISSN 1810-634X.

Se ha determinado algunas propiedades bioquímicas de la enzima similar a trombina (EST) de la serpiente peruana "jergón". Para este fin, la enzima fue purificada utilizando tres pasos cromatrográficos: Sephadex G-75, CM-Sephadex C-50 y Agarosa-PAB. Asimismo, se determino el peso molecular por PAGE-SDS y el porcentaje de carbohidratos asociados mediante hidrolisis y análisis de hexosas, hexosaminas y acido siálico. Se ensayaron las actividades fibrinocoagulante, amidolìtica y esterásica, sobre fibrinógeno bovino, BApNA y BAEE, respectivamente. Como resultado del análisis se determino que la enzima constituye el 1,7% del veneno completo, siendo purificada 25,5 veces y con un rendimiento del 43,3% utilizando BApNA como sustrato. La enzima presenta un peso molecular de 29,6 kDa, del cual el 14,2% lo constituyen los carbohidratos asociados. La EST de B. atrox produjo coagulación del fibrinógeno bovino y presento actividad sobre BAEE y BApNA. De esta manera se ha logrado purificar y caracterizar al principal componente del veneno de B. atrox relacionado con su actividad coagulante.

Keywords : Bothrops atrox; enzima similar a trombina; veneno; coagulación.

        · abstract in English     · text in Spanish     · Spanish ( pdf )