Resumen

RUIZ, Nora et al. Algunas propiedades cinéticas de una L-aminoácido oxidasa purificada del veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox "Jergón". Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2010, vol.76, n.3, pp.218-226. ISSN 1810-634X.

Se han determinado las principales propiedades cinéticas de una L-aminoácido oxidasa (L- AO) purificada del veneno de B. atrox, usando diferentes aminoácidos como sustratos, tales como: L-leucina, L-fenilalanina, L-metionina y L-arginina. Previamente se establecieron las curvas de pH óptimo para L-AO en función de cada aminoácido y luego se calcularon los valores de K_m, V_max, K_cat y K_cat/K_m a pH 7,5 y 8,5. Asimismo, se determinaron los valores de Ki al emplearse inhibidores específicos tales como: ácido antranílico, ácido benzoico, ácido sulfanílico y ácido salicílico. Entre los sustratos ensayados a pH 8,5, la L-AO presentó mayor actividad específica sobre L-fenilalanina, y luego sobre L-leucina, L-metionina y L-arginina, siendo los valores de pH óptimo de 8,1 con L-metionina; 8,9 con L-arginina, y 8,2 con L- fenilalanina. De acuerdo a la eficiencia catalítica, la L-leucina fue el mejor sustrato a 7,5 (K_cat/k_m = 40,90 x 10⁴ s^-1 M^-1) y pH 8,5 (K_m y V_max (K_cat/k_m = 71,21 x 10⁴ s^-1 M^-1). Asimismo, en los estudios de inhibición enzimática se encontró que el ácido antranílico tuvo el menor valor de K_i (0,008 mM), ajustándose al modelo de inhibición no competitiva, en tanto que el ácido benzoico fue considerado un inhibidor competitivo y los ácidos salicílico y sulfanílico se comportaron como inhibidores de tipo mixto.

Palabras clave : L-aminoácido oxidasa; Bothrops atrox; parámetros cinéticos; inhibición enzimática; K_i.

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