Resumo

CAHUANA, Gladys, VIVAS, Dan, RODRIGUEZ, Edith et al. Purificación y características de bilineatobina, una proteína coagulante del veneno de la serpiente peruana arborícola Bothrops bilineatus (loro machaco). Rev. Soc. Quím. Perú, jan./jun. 2012, vol.78, no.1, p.43-52. ISSN 1810-634X.

Se ha purificado una enzima coagulante del veneno de las serpiente arborícola Bothrops bilineatus, denominada bilineatobina, mediante dos pasos cromatográficos sobre Sephadex G-100 y CM-Sephadex C-50, respectivamente, utilizando en ambos casos como buffer acetato de amonio 0,05 M pH 6,0. La enzima fue purificada 24,8 veces con un rendimiento de 16%. El peso molecular obtenido por cromatografía de exclusión molecular fue de 40 kDa mientras que por PAGE-SDS se obtuvo 45 kDa. Se trata de una proteína monomérica con al menos un puente disulfuro y debido a su actividad coagulante sobre el plasma humano citratado, fibrinógeno bovino así como el sustrato cromogénico BApNA; se trataría de una enzima similar a trombina. La actividad amidolítica fue estable hasta los 50⁰C y el pH óptimo fue de 7,5. La enzima es inhibida por PMSF, lo que sugiere que se trata de una serinoproteasa y su inhibición por la heparina señala una mayor semejanza funcional con la trombina que con proteínas homólogas de otros venenos ofídicos.

Palavras-chave: Enzima coagulante; veneno; serpiente; Bothrops bilineatus; Bilineatobina.