Resumen

PALOMINO, Mercedes et al. Purificación de una lectina tipo C del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta. Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2012, vol.78, n.3, pp.161-169. ISSN 1810-634X.

A partir del veneno de la serpiente Lachesis muta, que habita en la amazonía peruana, se purificó y determinó las propiedades bioquímicas de una proteína no enzimática denominada lectina Tipo C. La purificación se logró a través de un único paso cromatográfico utilizando una columna de DEAE-Sephadex A-50 equilibrada con buffer acetato de amonio 0,1 M pH 5. La lectina fue reconocida debido a su capacidad para aglutinar glóbulos rojos humanos in vitro; por lo que se trata de una hemoaglutinina. La proteína en estudio fue purificada 3,6 veces y representó el 3,5 % del contenido proteico total del veneno. El análisis por PAGE-SDS, demostró que la lectina se encontraba al estado homogéneo con una masa molecular de 27, 5 kDa y 14,3 kDa en su forma reducida. La lectina fue inhibida en su actividad por la lactosa (1,56 mM), seguida de galactosa, arabinosa, sacarosa y glucosa. En cambio, no se registró inhibición con maltosa, manosa y fructosa. La capacidad hemoaglutinante de la lectina también fue inhibida por EDTA, seguida de DTT y 2-mercaptoetanol a distintas concentraciones; la inhibición causada por EDTA (0,125 - 0,5 mM), fue anulada por los iones Ca⁺², Mg⁺² y Mn⁺². Los resultados indican que la proteína purificada es una lectina tipo C, la cual es una potente hemoaglutinina.

Palabras clave : Hemoaglutininas; veneno; serpiente; Lachesis muta.

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