Servicios Personalizados
Revista
Articulo
Indicadores
- Citado por SciELO
Links relacionados
- Similares en SciELO
Compartir
Revista de la Sociedad Química del Perú
versión impresa ISSN 1810-634X
Resumen
DELGADILLO, Julio et al. Purificación y algunas propiedades de una hialuronidasa del veneno de la serpiente Bothrops brazili "jergón shushupe". Rev. Soc. Quím. Perú [online]. 2013, vol.79, n.4, pp.348-358. ISSN 1810-634X.
En el veneno de la serpiente Bothrops brazili se ha encontrado una proteína con actividad hialuronidasa. La purificación se realizó en dos pasos cromatográficos utilizando columnas de Sephadex G-75 y DEAE Sephadex A-50 equilibradas con buffer acetato de amonio 0,1 M, pH 5. Se obtuvo una purificación de 33 veces con un rendimiento de 54,5 % y una recuperación de proteína activa equivalente a 1,66 %. Esta enzima es una proteína básica con un peso molecular de 110 kDa y un pH óptimo de 5,5. La actividad enzimática a 20 °C se mantuvo en un 50% después de 72 horas y fue completamente inactivada a las 192 horas. Asimismo, la actividad enzimática se incrementó un 38,9 % por la adición de iones magnesio (150 mM). La capacidad difusora de esta proteína se demostró mediante el incremento de la actividad hemorrágica causada en ratones al adicionarse la enzima purificada. Los ensayos de toxicidad en ratones y las pruebas enzima -antivenenos, indicaron que la hialuronidasa carece de toxicidad y es inhibida totalmente por los antivenenos botrópico y lachésico (INS-Perú).
Palabras clave : Veneno; serpiente; hialuronidasa; Bothrops brazili; antiveneno.